Nu enzime, fără viață

Lizozima a fost aplicată și dezvoltată în diverse industrii și este foarte apreciată și iubită. Se remarcă printre cele peste 2000 de enzime. Lizozima a fost descoperită pentru prima dată de bacteriologul britanic Fleming în 1922 în lacrimile și saliva umană. Datorită capacității sale de a rezista la microorganisme precum bacteriile, este numită lizozimă, ceea ce înseamnă enzima care dizolvă bacteriile.

Lizozima este un factor de apărare proteic și un factor imunitar important la animale. Este o enzimă hidrolitică care acționează în mod specific asupra peretelui celular al microorganismelor, cunoscută și sub denumirea de enzimă litică a peretelui celular. Această enzimă este prezentă pe scară largă în diferite țesuturi ale corpului uman, inclusiv albușul de ou de la păsări și păsări, lacrimi, salivă, plasmă, lapte și alte lichide de la mamifere. Microorganismele conțin și ele această enzimă, albușul de ou fiind cel mai abundent.

În funcție de diferitele surse de lizozim, acesta poate fi împărțit în patru categorii: lizozimă vegetală, lizozimă animală, lizozimă microbiană și lizozimă albușului de ou.

1.Lizozime în plante
În prezent, lizozimul a fost izolat din plante precum papaya, napi, orz, smochine și varză, cu o greutate moleculară de aproximativ 24000-29000. Activitatea lizozimei plantelor împotriva Streptococcus pyogenes nu este mai mare de o treime din cea a lizozimei albușului de ou, dar activitatea sa în descompunerea chitinei coloidale este de 10 ori mai mare decât a lizozimei albușului de ou.

2. Lizozime la oameni și animalele de hrănire
Această enzimă a fost găsită în țesuturile și secrețiile oamenilor și a multor animale care se hrănesc. Se știe că această enzimă este prezentă în secrețiile umane, cum ar fi lacrimile, mucusul nazal, saliva și sucul R, precum și în ficat, rinichi și țesuturi limfatice. Structura avansată a lizozimei umane și a lizozimei albușului de ou este foarte asemănătoare, cu activitatea lizozimei umane de trei ori mai mare decât activitatea lizozimei albușului de ou. În prezent, lizozimul a fost izolat din sucul R de bovine și cai, iar proprietățile sale fizico-chimice sunt practic similare cu lizozimul uman, dar structura sa nu este clară, iar activitatea sa de lizozimă este, de asemenea, mult mai mică decât lizozimul uman de aproximativ 3000 de ori.

3.Lizozime produse de microorganisme
Există trei tipuri de lizozime ale peretelui celular bacterian: (1) Endo N-acetilhexosaminaze: enzime care distrug peptidoglicanii din pereții celulelor bacteriene, legături - 1,4 glicozidice, similare cu acțiunea lizozimei albușului de ou. (2) Amidaza: scindează legătura acid-L-alanină N-acetil din peretele celular dintre cozile peptidei acidului N-acetil din peretele celular din peptidoglicanii din peretele celular bacterian. (3) Endopeptidază: capabilă să rupă legăturile peptidice din cozile și punțile peptidice; Cercetările existente au descoperit că activitatea antibacteriană a lizozimei celulelor bacteriene nu se manifestă doar prin capacitatea sa de a distruge pereții celulari bacterieni, dar prezintă și efecte antibacteriene chiar și atunci când enzima este inhibată ireversibil; Lizozima peretelui celular bacterian din diferite surse are diferite game antibacteriene și specificitate pentru diferite tipuri de peptidoglicani.

4. Lizozima albusului de ou
Lizozimul albușului de ou reprezintă 3,4% ~ 3,5% din proteina totală din albușul de ou și este un reprezentant tipic al lizozimei la animale și plante și este, de asemenea, unul dintre cele mai bine înțelese lizozime în prezent. Poate descompune bacteriile Gram pozitive, cum ar fi Streptococcus pyogenes, Staphylococcus aureus și Bacillus megaterium, dar ineficiente împotriva bacteriilor Gram negative. Când este prezentă dietiletriamină, anumite bacterii G pot fi, de asemenea, descompuse de această enzimă. Greutatea moleculară a lizozimei din albușul de ou este 14000, punctul izoelectric este 11,1, temperatura optimă este de 2 USD și valoarea optimă a pH-ului este 6-7. Proprietățile sale chimice sunt foarte stabile, iar structura sa rămâne stabilă chiar și atunci când valoarea pH-ului se modifică dramatic în intervalul 1.2-11.3. Este o proteină alcalină stabilă termic în medii acide, dar are o stabilitate termică slabă în medii alcaline; În intervalul de pH de 4-7, tratamentul de 2 USD timp de 1 minut păstrează încă activitatea enzimatică inițială. Structura sa primară este compusă din 129 de aminoacizi, iar principalele forțe care îi mențin structura sunt legăturile disulfuroase, legăturile de hidrogen și legăturile hidrofobe.
Lizozimul albușului de ou, ca reprezentant tipic al lizozimului, este o proteină stabilă cu un pH optim de 4-6,5 și o temperatură optimă de 35 de grade . Cantitatea optimă de lizozimă adăugată în furaje depinde de diferitele animale și de cerințele specifice de producție.

Lizozima este un fel de factor de apărare proteic, un factor imunitar important al animalelor înseși și un fel de hidrolază care acționează în mod specific asupra peretelui celular al microorganismelor, cunoscută și sub denumirea de enzimă litică a peretelui celular. Această enzimă există pe scară largă în multe țesuturi ale corpului uman, cum ar fi albușul de ou al păsărilor și păsărilor de curte, lacrimile, saliva, plasmă, laptele și alte lichide ale mamiferelor, iar microorganismele conțin și ele această enzimă, dintre care albușul de ou este cel mai abundent.

Informațiile din acest articol provin de pe internet și nu sunt folosite ca sfaturi de tratament sau de investiții. Dacă acest articol are un impact asupra drepturilor și intereselor dumneavoastră sau este interesat de acest produs, vă rugăm să ne contactați din timp pentru a vă putea oferi mai mult ajutor